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???metadata.dc.type???: Dissertação
Title: Estudo espectroscópico da interação entre análogos da α- lapachona e albumina sérica humana
Other Titles: Spectrospic Study of the Interaction between α-lapachone analogues and Human Serum Albumin
???metadata.dc.creator???: Ferreira, Romulo Correia 
???metadata.dc.contributor.advisor1???: Ferreira, José Carlos Netto
First advisor-co: Cesarin-Sobrinho, Darí
???metadata.dc.contributor.referee1???: Correa, Rodrigo José
???metadata.dc.contributor.referee2???: Ferreira, Aurélio Baird Buarque
???metadata.dc.contributor.referee3???: Kümmerle, Arthur Eugen
???metadata.dc.contributor.referee4???: Ferreira, Sabrina Baptista
???metadata.dc.description.resumo???: A interação entre albumina sérica humana (ASH) e derivados da 1,4-naftoquinona (LP, LP4Cl, LP4Me, LP4F, LF, LF4Me, LF4Br, LF4Cl), em solução tamponada (PBS, pH = 7,4), foi estudada por espectroscopia no ultravioleta-visível (UV-Vis), dicroísmo circular (DC), espectroscopia de emissão de fluorescência no estado estacionário e resolvida no tempo. Os resultados obtidos para as constantes de velocidade supressão de fluorescência de ASH (kq  1012 L/mol.s) sugerem um mecanismo estático para o processo de supressão. Os valores de r, a distância entre doador e aceptor, calculados pela teoria de transferência de energia não radiativa de Förster (ranm), são menores do que 7 nm, o que indica a ocorrência de uma forte interação ASH/naftoquinonas que independe da temperatura. Através do uso da espectroscopia de emissão de fluorescência foi possível verificar que na interação ASH/naftoquinonas, o resíduo de triptofano da ASH está em um ambiente mais hidrofóbico, quando comparado com ASH livre. Os valores obtidos para Ho e So são dependentes do substituinte contido na 1,4-naftoquinona, demonstrando assim que existe uma influência da estrutura das naftoquinonas na sua interação com ASH. Para valores de Ho positivos (processos endotérmicos), os processos de interação ocorreram primordialmente por interações de Van der Waals, demonstrando ligação com caráter hidrofóbico. Os valores de Go negativos (Go  -24 a -30 kJ/mol) demonstraram a espontaneidade de ligação das naftoquinonas com ASH. A principal interação é o contato hidrofóbico, mas a interação eletrostática também não pode ser excluída. Por dicroísmo circular foi verificada diminuição da % de -hélice da ASH a 208 nm e 222 nm como uma função do aumento da concentração das naftoquinonas. Esses efeitos podem ser atribuídos à formação de um complexo ASH/naftoquinona que deve estar induzindo variações conformacionais na ASH
Abstract: The interaction between human serum albumin (HSA) and 1,4-naphthoquinone derivatives ( LP LP4Cl , LP4Me , LP4F , LF , LF4Me , LF4Br , LF4Cl ), in buffered solution (PBS, pH = 7.4), was studied by spectroscopic methods such as ultraviolet-visible (UV -Vis), circular dichroism (CD) and steady-state and time resolved fluorescence emission. The values obtained for the quenching rate constant of the fluorescence emission of HSA (kq  1012 L/mol.s) suggest a static mechanism for the quenching process. The values of r, the distance between donor and acceptor, calculated by the theory of radiative energy transfer of Förster (r   to  nm) are smaller than 7 nm, which indicate the occurrence of a HSA/naphthoquinone strong interaction, which is independent of temperature. Through the use of fluorescence emission spectroscopy it was possible to verify that in the interaction HSA/naphthoquinones, the Tryptophan residue of HSA is located in a more hydrophobic environment when compared to free HSA. The values obtained for Ho and So are dependent on the substituent contained in the naphthoquinone, thus demonstrating that there is an influence of the naphthoquinone structure on its interaction with HSA. For positive values of Ho (endothermic process), the interaction occurred primarily by Van der Waals forces, in connection with the hydrophobic character. The negative values of Go (-24 to -30 kJ/mol) demonstrated the spontaneity of the interaction between naphthoquinones and HSA. The main interaction is resulting from a hydrophobic contact, but an electrostatic interaction cannot be excluded. Studies by circular dichroism spectroscopy revealed a decrease on the % of  -helix of HSA at 208 nm and 222 nm, as a function of increasing concentration of naphthoquinones. These effects can be attributed to the association of HSA/naphthoquinone which may induce conformational changes in HSA
Keywords: Espectroscopia
Quinonas
Albumina sérica humana (ASH)
Spectroscopy
Quinones
Human serum albumin (HSA)
???metadata.dc.subject.cnpq???: Química
Language: por
???metadata.dc.publisher.country???: Brasil
Publisher: Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro
???metadata.dc.publisher.initials???: UFRRJ
???metadata.dc.publisher.department???: Instituto de Ciências Exatas
???metadata.dc.publisher.program???: Programa de Pós-Graduação em Química
Citation: Ferreira, Romulo Correia. Estudo espectroscópico da interação entre análogos da α- lapachona e albumina sérica humana. 2014. [127 f.]. Dissertação( Programa de Pós-Graduação em Química) - Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro, [Seropédica-RJ] .
???metadata.dc.rights???: Acesso Aberto
URI: https://tede.ufrrj.br/jspui/handle/jspui/3036
Issue Date: 15-Apr-2014
Appears in Collections:MESTRADO EM QUÍMICA

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