@PHDTHESIS{ 2007:1512922597,
 	title = {Proteinases larvares de Dermatobia hominis (Linnaeus Jr., 1781) (DIPTERA: CUTEREBRIDAE)},
 	year = {2007},
 	url = "https://tede.ufrrj.br/jspui/handle/tede/815",
 	abstract = "Neste trabalho foram realizados ensaios de atividade de proteinase em solu??o e com
 prote?nas imobilizadas em gel de poliacrilamida contendo dodecil sulfato de s?dio
 copolimerizado com gelatina, para detec??o e quantifica??o das proteinases presentes nos
 extratos larvares de segundo (L2) e terceiro (L3) est?gios de Dermatobia hominis. Nos
 ensaios quantitativos, utilizou-se um painel de pept?deos sint?ticos espec?ficos para as
 principais classes de proteinases. Verificamos que o substrato pGlu-Phe-Leu p-nitroanilide foi
 hidrolisado pelo extrato total de L2 (3,0 ? 0,2 nmoles hora-1 mg de prote?na-1) e L3 (7,7 ? 0,1
 nmoles hora-1 mg de prote?na-1) e que ambas atividades foram parcialmente inibidas pelo
 trans-epoxysuccinyl-L-leucylamido-(4-guanidino)butane, 15 % e 3 % respectivamente.
 Tamb?m, demonstramos que o substrato Na-p-Tosyl-L-Arg methyl ester foi hidrolisado pelos
 extratos totais de L2 (117 ? 24 nmoles hora-1 mg de prote?na-1) e L3 (111 ? 10 nmoles hora-1
 mg de proteina-1), sugerindo uma predomin?ncia da atividade ester?sica nestes extratos. A
 atividade espec?fica de serino-proteinases foi totalmente inibida pelo phenylmethylsulphonyl
 fluoride nos extratos de L3, enquanto que somente 10 % desta atividade foi inibida nos
 extrados de L2. Al?m disso, n?s detectamos que o extrato total das larvas L2 (Km = 7,59) tem
 maior afinidade ao Na-p-Tosyl-L-Arg methyl ester do que o extrato total das larva de L3 (Km
 = 35,75). Os resultados do ensaio qualitativo com g?is de substrato sugerem que os extratos
 larvares L2 e L3 expressam serino-proteinases com similares (13 kDa e 22 kDa) e distintas
 (50 kDa em L2 e 30 kDa em L3) massas moleculares relativas. Adicionalmente, isolamos
 uma atividade ester?sica enriquecida do extrato total de L3 utilizando sucessivas
 cromatografias em colunas de Aprotinina-Agarose e DEAE-Sephacell. Com esta estrat?gia,
 detectamos somente uma banda de proteinase de 50 kDa neste extrato total. Estes resultados
 contribuem para a caracteriza??o das proteinases larvares de D. hominis.",
 	publisher = {Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro},
 	scholl = {Programa de P?s-Gradua??o em Ci?ncias Veterin?rias},
 	note = {Instituto de Veterin?ria}
}