@MASTERSTHESIS{ 2016:208190242,
 	title = {Estudo da intera??o entre albuminas s?ricas e mol?culas biologicamente ativas},
 	year = {2016},
 	url = "https://tede.ufrrj.br/jspui/handle/jspui/1368",
 	abstract = "As intera??es entre albumina s?rica humana (ASH) com 18-FP, BZL, MTZ e MZ e
 entre albumina s?rica bovina (ASB) com t-DCTN, PF, LF-B, PIA e ?-lap foram estudadas por
 t?cnicas espectrosc?picas (absor??o molecular no UV-Vis, dicro?smo circular, emiss?o de
 fluoresc?ncia no estado estacion?rio e com resolu??o temporal) sobre condi??es fisiol?gicas.
 C?lculos te?ricos por ancoramento molecular (do ingl?s molecular docking) foram executados
 para complementa??o dos dados experimentais e dessa forma obter resultados mais precisos.
 Os resultados obtidos para as constantes de velocidade de supress?o de fluoresc?ncia das
 albuminas (kq) s?o maiores do que a velocidade de difus?o em ?gua (kdiff ? 5,00x109 L/mols),
 indicando que h? forma??o de um complexo no estado fundamental entre as albuminas com
 as mol?culas biologicamente ativas (para amostra PIA tal dado foi confirmado com a
 fluoresc?ncia resolvida no tempo). Para as amostras t-DCTN e LF-B al?m do mecanismo
 est?tico foi observado ? presen?a do mecanismo din?mico e j? para as amostras PF e PIA o
 c?lculo de F?rster mostra alta probabilidade de ocorr?ncia de transfer?ncia de energia entre o
 fluor?foro e os supressores. Os valores termodin?micos de energia livre de Gibbs, calculados
 para todas as amostras est?o de acordo com a espontaneidade da associa??o. Par?metros
 termodin?micos de ?H? e ?S? forneceram ind?cios das principais intera??es intermoleculares
 na associa??o. As amostras 18-FP, t-DCTN, LF-B, PIA, ?-lap, BZL e MTZ associam com a
 albumina via liga??o de hidrog?nio e intera??es hidrof?bicas e j? PF e MZ por liga??o de
 hidrog?nio e intera??es eletrost?ticas. O n?mero de s?tios de liga??o para todas as amostras
 indicam que h? apenas uma principal cavidade da prote?na para a associa??o das mol?culas
 estudadas, sendo que essa associa??o ? moderada para 18-FP, PF e LF-B, fraca para t-DCTN
 e forte para PIA, ?-lap, BZL, MTZ e MZ. Estudos de dicro?smo circular demonstram que n?o
 h? perturba??es significativas na estrutura secund?ria da albumina com a associa??o. C?lculos
 te?ricos via ancoramento molecular est?o em total acordo com os resultados espectrosc?picos",
 	publisher = {Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro},
 	scholl = {Programa de P?s-Gradua??o em Qu?mica},
 	note = {Instituto de Ci?ncias Exatas}
}