@MASTERSTHESIS{ 2016:715411391,
 	title = {Estudo da forma??o dos complexos coacervados obtidos a partir de prote?nas globulares},
 	year = {2016},
 	url = "https://tede.ufrrj.br/jspui/handle/jspui/1297",
 	abstract = "Prote?nas s?o biopol?meros de grande import?ncia nutricional e funcional tendo sido amplamente utilizadas como ingredientes alimentares. A intera??o entre duas prote?nas diferentes e opostamente carregadas pode dar origem aos complexo coacervado, atualmente utilizados como ingrediente na tecnologia de alimentos ou como agente de microencapsula??o. A forma??o de complexos coacervados entre Ovalbumina e Lisozima e entre Albumina s?rica bovina (BSA) e Lisozima foi investigada em fun??o do pH, raz?o de massa total e concentra??o de NaCl. Para as duas intera??es estudadas, a complexa??o acorreu em uma ampla faixa de pH, que corresponde ao intervalo entre os pI das prote?nas. Entre Ovalbumina e Lisozima a intera??o foi mais intensa na raz?o r=1 em pH 7,5 e para BSA e Lisozima a maior forma??o de complexos ocorreu na raz?o r=0,5 e pH 9,0. Altera??es na for?a i?nica por adi??o de NaCl influenciaram negativamente a intera??o entre Albumina BSA e Lisozima j? na concentra??o de 0,01 mol/L e a 0,03 mol/L suprimiu a intera??o entre Ovalbumina e Lisozima. Por meio do Potencial - zeta pode-se verificar que a forma??o de complexos insol?veis foi m?xima pr?ximo ao pI para todas as raz?es estudadas, indicando que a intera??o se deu por neutraliza??o de cargas opostas. Os espectros no infravermelho sugeriram que intera??es eletrost?ticas conduziram as intera??es no entanto, liga??es de hidrog?nio tamb?m tiveram participa??o no processo de coacerva??o para as prote?nas em estudo. As micrografias revelaram que os complexos insol?veis apresentavam estrutura esf?rica e o tamanho de part?cula demonstrou a forma??o de estruturas com tamanho m?dio em torno de 2 ?m, as quais s?o bem maiores do que o tamanho obervado para as prote?nas isoladas. A calorimetria de titula??o isot?rmica demonstrou que a intera??o entre Ovalbumina e Lisozima foi exot?rmica, a qual ocorreu em duas etapas, a primeira entropicamente dirigida e a segunda entalpicamente dirigida. A calorimetria diferencial de varredura sugeriu, pela presen?a de um ?nico ponto de desnatura??o, que a intera??o entre BSA e Lisozima deu origem a um novo biopol?mero com temperatura de desnatura??o a 67?C, diferente das prote?nas isoladas. Estes estudos sugeriram que complexos coacervados formados entre Ovalbumina / Lisozima e BSA / Lisozima poderiam ser utilizados como agente encapsulante de bioativos ou como ingredientes alimentares com o objetivo de agregar valor nutricional.",
 	publisher = {Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro},
 	scholl = {Programa de P?s-Gradua??o em Ci?ncia e Tecnologia de Alimentos},
 	note = {Instituto de Tecnologia}
}