???item.export.label??? ???item.export.type.endnote??? ???item.export.type.bibtex???

Please use this identifier to cite or link to this item: https://tede.ufrrj.br/jspui/handle/jspui/2685
???metadata.dc.type???: Dissertação
Title: Estudo espectroscópico da interação entre derivados de 1,2-naftoquinonas e albumina sérica humana (ASH)
Other Titles: Spectroscopic study of the interaction between naphthoquinones derivatives and human serum albumin (HSA)
???metadata.dc.creator???: OLIVEIRA, Cosme Henrique Coêlho dos Santos de 
???metadata.dc.contributor.advisor1???: Silva, Francisco de Assis da
First advisor-co: Sobrinho, Darí Cesarin
???metadata.dc.contributor.referee1???: Silva, Francisco de Assis da
???metadata.dc.contributor.referee2???: Ferreira, Aurélio Baird Buarque
???metadata.dc.contributor.referee3???: Garden, Nanci Câmara de Lucas
???metadata.dc.contributor.referee4???: Suzart, Luciano Ramos
???metadata.dc.contributor.referee5???: Correia, Rodrigo José
???metadata.dc.description.resumo???: A interação entre albumina sérica humana (ASH) e os derivados da 1,2-naftoquinona (LF, LF4Me, LF24Me, LF4Br, LF4Cl, LP4F,LP4Me e LP24Me), em solução tamponada (PBS, pH = 7,4), foi estudada por espectroscopia no ultravioleta-visível (UV-Vis), dicroísmo circular (DC), espectroscopia de emissão de fluorescência e espectroscopia de emissão de fluorescência com resolução temporal. Os resultados obtidos para as constantes de velocidade supressão de fluorescência de ASH (kq ≈ 1012 L/mol.s) e para o tempo de vida de fluorescência τ2 (≈ 6,6 ns) sugerem um mecanismo estático para o processo de supressão. Os valores termodinâmicos de energia livre de Gibbs, encontrados para a interação das 1,2-naftoquinonas com a ASH (≈ -24 a -29 kJ/mol) sugerem a ocorrência de um processo espontâneo via um mecanismo reversível. Já os valores negativos de ∆H° e positivos de ∆S° encontrados em todos os casos (-6,60 a -21,82 kJ/mol e +10,79 a +64,61 J/mol.K, respectivamente) indicam que o processo de interação ocorre pela formação de uma ligação de hidrogênio em ambiente hidrofóbico. Os estudos das distancias do raio de Fösrter r, entre doador e aceptor, (≈ 2 a 3 nm), indica a ocorrência de uma forte interação entre 1,2-naftoquinona/ASH que independe da temperatura. A diminuição na porcentagem de hélice-α verificado nos estudos de dicroísmo circular (≈ 60 a 53 %) indicam a ocorrência da interação entre as 1,2-naftoquinonas com ASH o que pode ser reflexo da mudança conformacional da proteína para acomodar melhor os compostos na cavidade hidrofóbica da albumina sérica próximo ao resíduo de triptofano.
Abstract: The interaction between human serum albumin and derivatives 1,2-naphtoquinones in buffered solution was studied by UV - Visible, circular dichroism spectroscopy, fluorescence emission spectroscopy and fluorescence emission spectroscopy with temporal resolution. The results obtained for the rate constants of fluorescence quenching of HSA [Kq = 1012 L . (mol.s)-1] and fluorescence lifetime τ2 (≈ 6.6 ns ) suggest a static mechanism for the quenching process . Thermodynamic values for Gibbs energy free found for the interaction between 1,2-naphtoquinones and ASH (≈ -24 to -29 kJ . mol-1) suggest the occurrence of a spontaneous process via reversible mechanism. Already positive and negative values of ∆Ho and ∆So found in all cases (-6.60 to -21.82 kJ/mol and a +64.61 to 10.79 J/mol.K), respectively , indicating that the interaction occurs by formation of a hydrogen bond at room hydrophobic . Studies about distances of the rays of Foster, r, between donor and acceptor (≈ 2-3 nm), indicates a strong interaction between 1,2-naphthoquinone and ASH, which is independent of temperature. The decrease in the percentage of α-helix verified in studies of circular dichroism (53 to 60%) indicating the interaction between HSA with 1,2-naphthoquinonas which may reflect the conformational change of the protein to better accommodate the compounds in the hydrophobic cavity serum albumin near the tryptophan residue.
Keywords: Espectroscopia
naftoquinonas
albumina sérica humana (ASH)
Spectroscopy
naphthoquinone
human serum albumin (HSA)
???metadata.dc.subject.cnpq???: Química
Language: por
???metadata.dc.publisher.country???: Brasil
Publisher: Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro
???metadata.dc.publisher.initials???: UFRRJ
???metadata.dc.publisher.department???: Instituto de Ciências Exatas
???metadata.dc.publisher.program???: Programa de Pós-Graduação em Química
Citation: OLIVEIRA, Cosme Henrique Coêlho dos Santos de. Estudo espectroscópico da interação entre derivados de 1,2-naftoquinonas e albumina sérica humana (ASH). 2014. 174 f. Dissertação (Mestrado em Química). Instituto de Ciências Exatas, Departamento de Química, Universidade Federal Rural do Rio de Janeiro, Seropédica, RJ, 2014.
???metadata.dc.rights???: Acesso Aberto
URI: https://tede.ufrrj.br/jspui/handle/jspui/2685
Issue Date: 19-May-2014
Appears in Collections:MESTRADO EM QUÍMICA

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
2014 - Cosme Henrique Coêlho dos Santos de Oliveira.pdfDocumento principal2.99 MBAdobe PDFThumbnail

Download/Open Preview


Items in DSpace are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.